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一種溫敏性自組裝三嵌段共聚物與藥物組合物及其制備方法和用途
本發明提供一種PCLm-PEG6000-PCLm溫敏自組裝三嵌段共聚物，該共聚物呈兩相轉變特征，可作為藥物載體應用于藥物釋放控制體系或可降解生物材料用于組織工程。本發明還提供了包含該三嵌段共聚物的藥物組合物及其制備方法，以及該藥物組合物的用途。本發明所述的PCLm-PEG6000-PCLm三嵌段共聚物與水組成的體系既能裝載水溶性藥物，也能高效裝載水不溶性藥物，具有很好的緩釋效果。
浙江大學
2021-04-13
三亞學院參展第61屆中國高等教育博覽會 展示深度產教融合辦學成果
4月15-17日，經海南省教育廳推薦，三亞學院作為海南省唯一高校以《產教融合 打造高質量高水平應用型民辦教育標桿》為主題參展第61屆中國高等教育博覽會，與清華大學、北京航空航天大學等國內知名院校同臺展示。三亞學院展廳通過實物、文圖、影音等方式，多維度呈現學校產教融合與吉利產業鏈深度銜接的豐碩成果。
三亞學院
2024-04-20
HKM定制汽車輪轂六分三維扭矩力傳感器動態測試路譜信號外部載荷
HKM定制汽車輪轂六分力傳感器動態測試路譜
安徽中科米點傳感器有限公司
2021-12-16
關于公布國家自然科學基金重大研究計劃“戰略性關鍵金屬超常富集成礦動力學”2021年度項目評審會評審組名單的公告
根據相關規定，現將國家自然科學基金重大研究計劃“戰略性關鍵金屬超常富集成礦動力學”2021年度項目評審會評審組名單公布。
國家自然科學基金委員會
2021-12-22
關于國家重點研發計劃“鄉村產業共性關鍵技術研發與集成應用”重點專項2023年度指南通過首輪評審項目填報正式申報書（含預算申報書）的通知
根據國家重點研發計劃重點專項管理工作的總體部署，中國農村技術開發中心已完成“鄉村產業共性關鍵技術研發與集成應用”重點專項2023年度常規項目首輪評審，并通過國家科技管理信息系統進行了評審結果反饋，依規確認了進入正式申報環節的項目清單，請收到農村中心關于正式申報郵件通知的項目及時按要求填報項目正式申報書（含預算申報書）。
科學技術部
2023-08-03
浙江首個省校共建創新載體浙江清華長三角研究院：當好科技創新的“先頭部隊”
浙江深入實施人才強省、創新強省首位戰略，加快建設高水平創新型省份。省校共建研究院，推動了浙江科技創新以突破式姿態發展。
浙江省科技廳
2021-04-15
第三代半導體產業步入快速增長期 “十四五”期間重點解決“能用、好用”等問題
日前，在2023中關村論壇“北京（國際）第三代半導體創新發展論壇”上，科學技術部黨組成員、副部長相里斌表示，以碳化硅、氮化鎵為代表的第三代半導體具有優異性能，在信息通信、軌道交通、智能電網、新能源汽車等領域有巨大市場。
經濟日報
2023-06-15
一株樺褐孔菌QD04及其轉化虎杖生成白藜蘆醇、三萜皂苷和多糖的方法
本發明提供了一株樺褐孔菌QD04及其轉化虎杖生成白藜蘆醇、三萜皂苷和多糖的方法，所述樺褐孔菌QD04保存于中國典型培養物保藏中心，編號為CCTCC?M?2015036，本發明利用藥用真菌QD04將植物中的白藜蘆醇苷轉化為白藜蘆醇，大大提高了其白藜蘆醇的收率，工藝簡單，重復性好；菌體能夠利用虎杖合成自身活性物質三萜皂苷和多糖；發酵產物樺褐孔菌菌絲體含有豐富的人體必需氨基酸，具有較高的營養價值；一次發酵過程同時獲得白藜蘆醇、三萜皂苷、多糖和樺褐孔菌菌絲體4種產品，生產過程附加值高；所述樺褐孔菌能夠更加徹底地水解虎杖纖維素，使虎杖生物質資源得到充分利用，減少了資源浪費和環境污染。
青島農業大學
2021-04-11
雞新城疫、禽流感（H9 亞型）、雞 I 群禽腺病毒病（4 型）三聯滅活疫苗
雞新城疫、禽流感、Ⅰ群禽腺病毒是影響養禽業發展的三種傳 染性疫病，這三種傳染性疫病在我國很多地區的養雞場同時存在，給養禽業造 成了極大的經濟損失。青島農業大學研發團隊一直致力于疫病的流行動態規律 及病毒變異情況跟蹤調查。通過長期流行病學調查、病毒分離鑒定及對各地流青島農業大學科技成果介紹 2017 －34－ 行毒株的保護效果等分析研究，最終篩選出與流行毒株同源性高、免疫原性好 且有自主知識產權的病毒毒株作為制苗用毒株。根據疫病流行情況開展了雞新 城疫、禽流感（H9 亞型）、禽腺病毒（Ⅰ群，4 型）三聯滅活疫苗的研究工作， 在完成了毒種、生產工藝、安全、效力、免疫期、保存期、中間試制等研究基 礎上獲得了詳實的試驗數據。該產品具有廣闊的市場應用前景。
青島農業大學
2021-04-11
有關冷凍電鏡解析的人源蛋白酶體26S全酶高分辨三維動態結構的研究
蛋白酶體是細胞中用來調控特定蛋白質的濃度和清除錯誤折疊蛋白質的主要機制的核心組成部分，是細胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復合機器之一，也是迄今為止發現的最大的蛋白降解機器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復合體組成的調控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態近原子分辨的冷凍電鏡結構，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復合體亞穩或過渡態的共存結構，并首次發現其中一個亞穩態構象的CP的底物轉運通道處于開放狀態（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發現被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進一步證實、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態的全酶結構離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎上，利用他們自主開發的基于統計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結合狀態下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數據展開了深入分析，得到了6個共存的動態結構，其中包括3.6埃分辨率的基態結構，3.5埃的開放態CP結構，和三個CP開放態對應的亞穩簡并態全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結構。另外兩個中間態結構分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態對應的全酶結構的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達模塊，伴隨其不同的構象變化，至少有四個ATP-γS分子穩定結合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結合狀態下形成的非穩定動態構象提供了重要證據。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達模塊中心的底物轉運通道呈現從螺旋到鞍形不同的拓撲結構變化，為進一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達模塊中心的底物轉運通道發生大幅度的拓撲變構
北京大學
2021-04-11