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本發(fā)明的主要工作是基于多源異構(gòu)網(wǎng)絡(luò)推斷主體(用戶)之間的社 會關(guān)系(包括同類型之間或不同類型之間的主體關(guān)系，本發(fā)明中只以用 戶為例)的方法，異構(gòu)網(wǎng)絡(luò)是指網(wǎng)絡(luò)中主體類型多種或者主體之間的關(guān) 系類型多種，關(guān)系可以分為好友和其他兩種。主要內(nèi)容包括在兩個(例 如 Twitter 網(wǎng)絡(luò)、通訊網(wǎng)絡(luò))異構(gòu)網(wǎng)絡(luò)中，兩個網(wǎng)絡(luò)的主體類型都包含有 用戶，但不同網(wǎng)絡(luò)中主體之間的關(guān)系鏈接類型是不同的在 Twitter 網(wǎng)絡(luò) 中用戶之間的關(guān)系是

針對載流子表界面復(fù)合的問題，研究團(tuán)隊通過在氮化鉭薄膜上下界面分別修飾p型的Mg:GaN層和n型的In:GaN層，一方面鈍化氮化鉭薄膜的界面缺陷，另一方面通過構(gòu)建異質(zhì)結(jié)提升界面載流子分離能力，實(shí)現(xiàn)了最高為3.46%的ABPE，這是目前基于氮化鉭光陽極的最高效率值（圖）。將體相和界面載流子管理策略相結(jié)合，有望進(jìn)一步提升氮化鉭光陽極的效率。

在國家自然科學(xué)基金項(xiàng)目的資助下，電子科技大學(xué)計算機(jī)學(xué)院李洪偉教授帶領(lǐng)團(tuán)隊在云—端協(xié)同的安全智能云系統(tǒng)方面取得研究進(jìn)展，針對終端環(huán)境不可信、聯(lián)邦學(xué)習(xí)難驗(yàn)證、存儲數(shù)據(jù)不可靠以及加密數(shù)據(jù)難檢索等難題，提出了非可信環(huán)境下面向云終端的智能評估與認(rèn)證、云—端協(xié)同的可驗(yàn)證聯(lián)邦學(xué)習(xí)、密態(tài)數(shù)據(jù)的完整性智能驗(yàn)證和海量密態(tài)數(shù)據(jù)的高效檢索等核心技術(shù)，形成了自主可控的安全智能云系列產(chǎn)品。

近紅外熒光成像技術(shù)不會增加患者并發(fā)癥。該方法不僅能在手術(shù)過程中輔助醫(yī)生實(shí)時精準(zhǔn)定位腫瘤邊界，從而指導(dǎo)切緣；還能發(fā)現(xiàn)常規(guī)方法無法識別的額外微小病灶，從而提升病灶檢出數(shù)。

李朝暉教授、張斌副教授團(tuán)隊自主開發(fā)了GeSbS硫系玻璃的片上集成光子平臺，該平臺具有低損耗、高光學(xué)非線性和高拉曼增益、可實(shí)現(xiàn)靈活的色散調(diào)控、硅基片上集成等特點(diǎn)，非常適合于實(shí)現(xiàn)可調(diào)諧的片上拉曼激光器。

綠彎菌門因具備獨(dú)特的3-羥基丙酸雙循環(huán)（3-hydroxypropionate bicycle, 3-HP）途徑來固定CO2而為人們所熟知，也是一個代謝多樣且處于深度分支的細(xì)菌門類，在地球生物地球化學(xué)循環(huán)中扮演著重要的角色。

重點(diǎn)探究了高分子纖維網(wǎng)絡(luò)結(jié)構(gòu)對材料體系宏觀性能的影響規(guī)律以及對糖尿病創(chuàng)面的修復(fù)機(jī)制，并通過理化性能測試、生物學(xué)檢測、動物實(shí)驗(yàn)等手段，系統(tǒng)評價了其應(yīng)用的靈活性、安全性和有效性。

蛋白酶體是細(xì)胞中用來調(diào)控特定蛋白質(zhì)的濃度和清除錯誤折疊蛋白質(zhì)的主要機(jī)制的核心組成部分，是細(xì)胞中最普遍的不可或缺的大型全酶超分子復(fù)合機(jī)器之一，也是迄今為止發(fā)現(xiàn)的最大的蛋白降解機(jī)器。人源蛋白酶體全酶包含至少64個亞基，由蓋子 (Lid)和基座(Base)亞復(fù)合體組成的調(diào)控顆粒RP(Regulatory Particle)所激活。2016年，該課題組與其合作者在《美國科學(xué)院院刊》報道了人源蛋白酶體的基態(tài)近原子分辨的冷凍電鏡結(jié)構(gòu)，以及三個亞納米分辨的RP-CP亞復(fù)合體亞穩(wěn)或過渡態(tài)的共存結(jié)構(gòu)，并首次發(fā)現(xiàn)其中一個亞穩(wěn)態(tài)構(gòu)象的CP的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道處于開放狀態(tài)（見PNAS 2016, 113: 12991-12996）。這一發(fā)現(xiàn)被德國馬普所Baumeister課題組及其合作者在2017年的一篇《美國科學(xué)院院刊》論文中通過酵母蛋白酶體全酶的冷凍電鏡亞納米精度分析進(jìn)一步證實(shí)、引用和比較（見PNAS 2017, 114, 1305-1310）。然而，在這些工作中，CP開放態(tài)的全酶結(jié)構(gòu)離近原子分辨還有較大距離，未能充分揭示人源蛋白酶體全酶的激活后的運(yùn)動行為。毛有東、歐陽頎課題組及其合作者在前期工作的基礎(chǔ)上，利用他們自主開發(fā)的基于統(tǒng)計流行算法的高性能計算軟件ROME（見PLoS ONE 2017, 12:e0182130）與優(yōu)化的冷凍電鏡處理方法，對ATP-γS結(jié)合狀態(tài)下的人源蛋白酶體的全酶冷凍電鏡單顆粒數(shù)據(jù)展開了深入分析，得到了6個共存的動態(tài)結(jié)構(gòu)，其中包括3.6埃分辨率的基態(tài)結(jié)構(gòu)，3.5埃的開放態(tài)CP結(jié)構(gòu)，和三個CP開放態(tài)對應(yīng)的亞穩(wěn)簡并態(tài)全酶4.2埃，4.3埃和4.9埃的結(jié)構(gòu)。另外兩個中間態(tài)結(jié)構(gòu)分辨率為7.0埃和5.8埃。三個CP開放態(tài)對應(yīng)的全酶結(jié)構(gòu)的主要差別在于位于RP的AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊，伴隨其不同的構(gòu)象變化，至少有四個ATP-γS分子穩(wěn)定結(jié)合在不同的AAA-ATPase亞基上，為其在不同核酸結(jié)合狀態(tài)下形成的非穩(wěn)定動態(tài)構(gòu)象提供了重要證據(jù)。該研究首次觀察到位于AAA-ATPase激酶馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道呈現(xiàn)從螺旋到鞍形不同的拓?fù)浣Y(jié)構(gòu)變化，為進(jìn)一步分析底物和蛋白酶體全酶的相互作用奠定了重要基礎(chǔ)。人源蛋白酶體全酶AAA-ATPase馬達(dá)模塊中心的底物轉(zhuǎn)運(yùn)通道發(fā)生大幅度的拓?fù)渥儤?gòu)

本研究通過揭示姜科植物沿著時間線的起源、遷移和分布規(guī)律，為理解全球熱帶雨林的起源、演化過程及其與全球環(huán)境變遷的關(guān)聯(lián)提供了較為系統(tǒng)的證據(jù)。更重要的是，該研究拓展和豐富了人們對東南亞熱帶雨林來源的認(rèn)識。